(創薬等PF・構造生命科学ニュースウオッチ 2016/12/29)
  • Corresponding authors: Richard Neutze (U. Gothenburg);岩田 想(RIKEN SPring-8/京都大学)
  • バクテリアロドプシン(bR)は発色団レチナールを含む。レチナールは光を受けると暗状態から異性化し、分子内のプロトン移動を経て細胞外へプロトンを輸送する。このプロトンの能動的輸送の間に極めて高速で起こるロドプシンのコンフォメーション変化を捉えることはこれまで困難であった。研究チームは今回、連続フェムト秒結晶構造解析法(Serial Femtosecond Crystallography: SFX)を利用することで、bRの暗状態から可視光レーザーによる光励起後〜1.7ミリ秒にわたる間13の時点の構造を2.1 Å分解能で解いた。
    • [PDB登録bR構造 (カッコ内はbRへの可視光レーザ照射後の経過時間)]
      5B6V (暗状態: 0 s);5B6W (16 ns);5H2H (40 ns);5H2I (110 ns);5H2J (290 ns);5B6X (760 ns);5H2K (2 μs);5H2L (5.25 μs);5H2M (13.8 μs);5B6Y (36.2 μs);5H2N (95.2 μs);5H2O(250 μs); 5H2P (657 μs);5B6Z (1.725 ms) 
      [注] 原論文には3種類のムービーが添えられている。
    • ロドプシンにおけるレチナールの異性化にともなうシッフ塩基のプロトンへの親和性低下、レチナールの構造変化の周辺残基の細胞質側への変位と水分子の配置、プロトン輸送経路の出現など、膜電位に抗するプロトンの輸送をもたらす一連の光応答中間構造体の構造とその間の遷移が明らかになった。
  • [注] 創薬等PF・構造生命科学ニュースウオッチでは、2016年12月29日までにSFX関連記事を16件掲載してきました。例えば、2016年5月17日「連続フェムト秒結晶構造解析法(SFX)でPhotoactive Yellow Proteinの光異性化を見る」を掲載しています。