新型コロナウイルスのスパイク(S)タンパク質のC末端ドメインとhACE2の複合体の2.5-Å分解能構造 : crisp

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論文・記事紹介：CRISPR生物学・技術開発・応用 (ゲノム工学, エピゲノム工学, 代謝工学/遺伝子治療, 分子診断/進化, がん, 免疫, 老化, 育種 - 結果的に生物が関わる全分野)；タンパク質工学；情報資源・生物資源；新型コロナウイルスの起源・ワクチン・後遺症；研究公正

[出典] "Structural and Functional Basis of SARS-CoV-2 Entry by Using Human ACE2" Wang Q [..] Yan J, Qi J. Cell 2020-04-09.

[構造データ] 6LZG: Structure of novel coronavirus spike receptor-binding domain complexed with its receptor ACE2

[注] 本論文では、Sタンパク質のS1サブユニットのC末端側に位置するACE2受容体に結合するドメイン (RBD)のC末端ドメイン (CTD)をSRAS-CoV-2-CTDと表記している [Sタンパク質の構成: SP-S1サブユニット (NTD-CTD/RBD)-S2サブユニット-TM-CT]。

中国科学院微生物研究所を主とする研究グループは、SARS-CoV-2-CTDとヒトACE2 (hACE2)の複合体構造を2.5-Å分解能で解いた。全体構造は、SARS-CoVで見られる構造に類似していた。
しかし、hACE2との界面において、SARS-CoVに対してSARS-CoV-2-CTDに見られるアミノ酸変異が、SARS-CoV-2-CTDにSARS-CoV-RBDよりも高いhACE2への結合親和性をもたらすことを見出した (SARS-CoV-CTDとhACE2の複合体構造について、Graphical Abstract引用下図を参照)。