以前流行したSARSコロナウイルス（SARS-CoV）に関する長年の研究に基づき、現在流行している新型コロナウイルス（SARS-CoV-2）への対策が早急に進められている。このウイルスのスパイクタンパク質（spike protein）は、ウイルスに対抗する免疫の元となる抗体の主な標的となるため、感染症対策においてまず第一に研究対象となるタンパク質である。コロナウイルスは、表面がこのスパイクで覆われているため、電子顕微鏡で見た外観は独特な王冠状になっている。スパイクは受容体と結合し、細胞膜と融合してウイルスゲノムを細胞の中に放出することで一連の感染過程が始まる。他のエンベロープを持つウイルスも多くがこれに似たスパイク様のタンパク質を使って細胞に感染する。例えば、インフルエンザウイルスの赤血球凝集素（influenza hemagglutinin）、そしてエイズウイルス-1（HIV-1）やエボラウイルス（Ebolavirus）のエンベロープ糖タンパク質が挙げられる。

適当なサイズにカット

スパイクタンパク質は3つの同じ鎖で構成され、これらが集まってウイルス内部にある小さなドメイン、膜につながる部分、そしてウイルスの外に突き出した大きな外部ドメインをつくっている。さらに、スパイクは糖タンパク質であり、外部ドメインはウイルスを免疫系から隠すのに役立つ糖鎖で覆われている。SARSコロナウイルスと新型コロナウイルス（SARS-CoV-2）から得られたスパイクタンパク質の外部ドメインだけの構造（6crz、6vxx）をここに示す。ご覧の通り両者は非常によく似ている。各鎖はまずつながった1本の鎖として合成され、その後細胞が持つプロテアーゼによって切断されて2つの機能単位に分かれる。外側のS1領域（赤紫）は細胞の受容体と結合し、S2領域（赤）はウイルスと細胞の融合を指示する。どちらの構造も糖鎖についてはスパイクタンパク質を覆う部分しか含まれていない。なぜなら糖は柔軟性が高く観察が難しいからである。

柔軟であるという特徴

最近解明された構造から、SARS-CoVとSARS-CoV-2のスパイクはどちらも非常に柔軟であることが分かった。これら構造を見ると、受容体結合ドメインの配置が異なっている。ドメインが一つだけが上に出ているいうことはよくあるが、すべてがひっこんでいたり複数のドメインが外に出ていたりすることもある。外に出た配置は受容体と結合するのに必要なので、この柔軟さはウイルスにとって非常に有利である。最近の変異型SARSは受容体結合ドメインの柔軟性が特に高いので悪性が高く、より広まっていて一般的な風邪を引き起こすコロナウイルスは柔軟性が低いので危険度はまだましであるという仮説が立てられている。